Investigadores de múltiples instituciones de investigación de Alemania han combinado sus recursos para estudiar la proteína de la espiga en la superficie del virus. Con sus púas, el virus se une a las células humanas y las infecta.
El estudio dio sorprendentes conocimientos sobre la proteína espiga, incluyendo una inesperada libertad de movimiento y una capa protectora para esconderla de los anticuerpos. Los resultados se publican en la revista 'Science'.
Al comienzo de una infección por COVID-19, el coronavirus se acopla a las células humanas utilizando las proteínas de la superficie. La proteína de punta es el centro del desarrollo de la vacuna porque desencadena una respuesta inmunológica en los humanos.
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El equipo combinó la tomografía crioelectrónica, el promedio de subtomogramas y simulaciones de dinámica molecular para analizar la estructura molecular de la proteína de punta en su entorno natural, en viriones intactos y con una resolución casi atómica.
Utilizando la instalación de imágenes de microscopía crioelectrónica de última generación, se generaron 266 criotogramas de alrededor de 1000 virus diferentes, cada uno de los cuales lleva un promedio de 40 picos en su superficie.
El promedio de subtomogramas y el procesamiento de imágenes, combinados con simulaciones de dinámica molecular, finalmente proporcionaron la importante y novedosa información estructural sobre estos picos.
Los resultados fueron sorprendentes: los datos mostraron que la porción globular de la proteína de los picos, que contiene la región de unión al receptor y la maquinaria necesaria para la fusión con la célula objetivo, está conectada a un tallo flexible.
"La parte esférica superior de la espiga tiene una estructura que se reproduce bien por las proteínas recombinantes utilizadas para el desarrollo de vacunas. Sin embargo, nuestros hallazgos sobre el tallo, que fija la parte globular de la proteína de la espiga a la superficie del virus, eran nuevos", explica uno de los autores, Martin Beck.
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